综述
天冬氨酸(天冬酰胺酰)β羟化酶在肿瘤中的研究进展
肿瘤研究与临床, 2015,27(4) : 280-282. DOI: 10.3760/cma.j.issn.1006-9801.2015.04.020
摘要

天冬氨酸(天冬酰胺酰)β羟化酶(AAH)是一种Ⅱ型跨膜蛋白,定位于内质网膜上,具有α酮戊二酸依赖的加双氧酶活性,能够对含有EGF样结构的蛋白上的L-天冬氨酸和L-天冬酰胺酰上的β碳原子进行羟化修饰。AAH在多种人类肿瘤组织中表达增加,在除了外滋养层细胞和肾上腺细胞以外的正常组织中几乎不表达。肿瘤组织中高表达的AAH定位于细胞膜上,能够对Notch及其配体以及细胞外黏附分子进行羟基化修饰,增加细胞的运动和侵袭能力。AAH是一种有潜力的肿瘤检测和诊断分子标志物。

引用本文: 律方, 薛奇, 高树庚. 天冬氨酸(天冬酰胺酰)β羟化酶在肿瘤中的研究进展 [J]. 肿瘤研究与临床,2015,27( 4 ): 280-282. DOI: 10.3760/cma.j.issn.1006-9801.2015.04.020
正文
作者信息
基金 0  关键词  0
English Abstract
评论
阅读 0  评论  0
相关资源
论文 | 视频

版权归中华医学会所有。

未经授权,不得转载、摘编本刊文章,不得使用本刊的版式设计。

除非特别声明,本刊刊出的所有文章不代表中华医学会和本刊编委会的观点。

Stenflo和Gronke于1989年先后在鼠类中发现了天冬氨酸(天冬酰胺酰)β羟化酶(aspartyl-β-hydroxylase,ABH),它是一种α酮戊二酸依赖的加双氧酶,可使蛋白质上的天冬氨酸发生羟基化修饰[1,2]。随后,有学者纯化并分析了牛的ABH结构,并证实这个酶能够催化具有EGF样结构域的蛋白质(含6个半胱氨酸组成3个二硫键,多是分泌蛋白或膜结合蛋白的胞外区)上L-天冬氨酸和L-天冬酰胺酰上的β碳原子发生羟化,名称确定为天冬氨酸β羟化酶[aspartyl-(asparaginyl)β-hydroxylase, AAH][3,4]。他们进一步获得了牛AAH的cDNA序列,其含有745个氨基酸,编码相对分子质量85×103的蛋白质,并证实其和已知的α酮戊二酸依赖的加双氧酶脯氨酸-4-羟化酶和赖氨酸羟化酶在序列上没有同源性[5]。Korioth等[6]于1994年克隆获得了人类AAH的cDNA序列,含有757个氨基酸,编码相对分子质量85×103的蛋白质。

 
 
展开/关闭提纲
查看图表详情
回到顶部
放大字体
缩小字体
标签
关键词
肿瘤
天冬氨酸(天冬酰胺酰)β羟化酶
诊断